Фазовый переход плавления в ламеллярной пленке димиристойл-фосфатидилсерина на поверхности раствора коллоидного кремнезема

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методами рентгеновской рефлектометрии и скользящей дифракции фотонов c энергией 71 кэВ исследована динамика структуры в температурной области фазового перехода плавления мультислоя димиристойл-фосфатидилсерина на поверхности раствора коллоидного кремнезема с диаметром частиц 5 нм. Совместный модельный и безмодельный анализ данных рефлектометрии выявил структуру, состоящую из поверхностного липидного монослоя и набора ламеллярных бислоев, зажатых между слоями воды, с периодом ~150 Å. При повышении температуры выше критической наблюдается переход поверхностного монослоя из кристаллической фазы с минимальной площадью на молекулу липида 40 ± 1 Å2 в неупорядоченную (жидкую) фазу с расчетной площадью на молекулу 52 ± 2 Å2. В низкотемпературной фазе как в монослое, так и в бислойных структурах с PS-фрагментом липида плотно связаны от пяти до восьми молекул воды; однако выше температуры плавления с головными группами бислоя ассоциированы ~14 молекул.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. М. Тихонов

Институт физических проблем им. П.Л. Капицы РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: tikhonov@kapitza.ras.ru
Россия, Москва

Ю. О. Волков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: tikhonov@kapitza.ras.ru
Россия, Москва

А. Д. Нуждин

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: tikhonov@kapitza.ras.ru
Россия, Москва

Б. С. Рощин

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: tikhonov@kapitza.ras.ru
Россия, Москва

В. Е. Асадчиков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: tikhonov@kapitza.ras.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Small D.M. The Physical Chemistry of Lipids. New York: Plenum Press, 1986.
  2. Möhwald H. // Handbook of Biological Physics / Eds. Lipowsky R., Sackmann E. Amsterdam: Elsevier Science, 1995. P. 161.
  3. Stefaniu C., Brezesinski G., Möhwald H. // Adv. Colloid Interface Sci. 2014. V. 208. P. 197. https://doi.org/10.1016/j.cis.2014.02.013
  4. Needham D., McIntosh T.J., Evans E. // Biochemistry 1988. V. 27. № 13. P. 4668. https://doi.org/10.1021/bi00413a013
  5. Blodgett K.B., Langmuir I. // Phys. Rev. 1937. V. 51. № 11. P. 964. https://doi.org/10.1103/PhysRev.51.964
  6. Johnson S.J., Bayerl T.M., McDermott D.C. et al. // Biophys. J. 1991. V. 59. № 2. P. 289. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(91)82222-6
  7. Théato P., Zentel R. // Langmuir. 2000. V. 16. № 4. P. 1801. https://doi.org/10.1021/la990292l
  8. Basu J.K., Sanyal M.K. // Phys. Rep. 2002. V. 363. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1016/S0370-1573(01)00083-7
  9. Koo J., Park S., Satija S. et al. // J. Colloid Interface Sci. 2008. V. 318. № 1. P. 103. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2007.09.079
  10. Kaganer V.M., Möhwald H., Dutta P. // Rev. Mod. Phys. 1999. V. 71. № 3. P. 779. https://doi.org/10.1103/RevModPhys.71.779
  11. Kucerka N., Liu Y., Chu N. et al. // Biophys. J. 2005. V. 88. № 4. P. 2626. https://doi.org/10.1529/biophysj.104.056606
  12. Тихонов А.М. // Письма в ЖЭТФ 2010. Т. 92. № 5. С. 394. https://doi.org/10.1134/S0021364010170182
  13. Tikhonov A.M. // J. Chem. Phys. 2009. V. 130. № 2. P. 024512. https://doi.org/10.1063/1.3056663
  14. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // ЖЭТФ 2021. T. 159. № 1. C. 5. https://doi.org/10.31857/S0044451021010016
  15. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // Письма в ЖЭТФ 2016. Т. 104. № 12. С. 880. https://doi.org/10.1134/S0021364016240139
  16. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. // Письма в ЖЭТФ. 2015. Т. 102. № 7. С. 530. https://doi.org/10.1134/S0021364015190157
  17. Helm C.A., Tippmann-Krayer P., Möhwald H. et al. // Biophys. J. 1991. V. 60. № 6. P. 1457. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(91)82182-8
  18. Delcea M., Helm C.A. // Langmuir 2019. V. 35. № 26. P. 8519. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.8b04315
  19. Chen X., Lenhert S., Hirtz M. et al. // Acc. Chem. Res. 2007. V. 40. № 6. P. 393. https://doi.org/10.1021/ar600019r
  20. Purrucker O., Förtig A., Lüdtke K. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. № 4. P. 1258. https://doi.org/10.1021/ja045713m
  21. Kaur H., Yadav S., Srivastava A.K. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 34095. https://doi.org/10.1038/srep34095
  22. Lewis R.N., McElhaney R.N. // Biophys. J. 2000. V. 79. № 4. P. 2043. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(00)76452-6
  23. Kozhevnikov I.V. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2003. V. 508. № 3. P. 519. https://doi.org/10.1016/S0168-9002(03)01512-2
  24. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // Приборы и техника эксперимента. 2021. Т. 64. № 1. С. 1. https://doi.org/10.1134/S0020441221010139
  25. Honkimäki V., Reichert H., Okasinski J.S., Dosch H. // J. Synchrotron Rad. 2006. V. 13. № 6. P. 426. https://doi.org/10.1107/s0909049506031438
  26. Ponchut C., Rigal J.M., Clément J. et al. // J. Instrumentation. 2011. V. 6. P. C01069. https://doi.org/10.1088/1748-0221/6/01/C01069
  27. Kozhevnikov I.V., Peverini L., Ziegler E. // Phys. Rev. B. 2012. V. 85. № 12. P. 125439. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.85.125439
  28. Wong P. // Phys. Rev. B. 1985. V. 32. № 11. P. 7417. https://doi.org/10.1103/physrevb.32.7417
  29. Kanwal R.P. Generalized Functions: Theory and Technique. 2nd ed. Boston: Birkhäuser Verlag, 1998.
  30. Parratt L.G. // Phys. Rev. 1954. V. 95. № 2. P. 359. https://doi.org/10.1103/PhysRev.95.359
  31. Nocedal J., Wright S. Numerical Optimizaton. 2nd ed. New York: Springer, 2006.
  32. Oliphant T.E. // Comput. Sci. Eng. 2007. V. 9. № 3. P. 10. https://doi.org/10.1109/MCSE.2007.58
  33. Henke B.L., Gullikson E.M., Davis J.C. // Atomic Data Nucl. Data Tables. 1993. V. 54. № 2. P. 181. https://doi.org/10.1006/adnd.1993.1013
  34. Als-Nielsen J., Jacquemain D., Kjaer K. et al. // Phys. Rep. 1994. V. 246. № 5. P. 251. https://doi.org/10.1016/0370-1573(94)90046-9
  35. Möhwald H. // Annu. Rev. Phys. Chem. 1990. V. 41. P. 441. https://doi.org/10.1146/annurev.pc.41.100190.002301
  36. Hanley L., Choi Y., Fuoco E.R. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. B. 2003. V. 203. P. 116. https://doi.org/10.1016/S0168-583X(02)02183-3
  37. Buff F.P., Lovett R.A., Stillinger F.H. // Phys. Rev. Lett. 1965. V. 15. № 15. P. 621. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.15.621
  38. Braslau A., Deutsch M., Pershan P.S. et al. // Phys. Rev. Lett. 1985. V. 54. № 2. P. 114. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.54.114
  39. Als-Nielsen J. // J. Phys. B. Condens. Matter. 1985. V. 61. № 4. P. 411. https://doi.org/10.1007/BF01303545
  40. Schalke M., Lösche M. // Adv. Colloid Interface Sci. 2000. V. 88. № 1–2. P. 243. https://doi.org/10.1016/s0001-8686(00)00047-6
  41. Тихонов А.М. // ЖЭТФ. 2020. Т. 131. № 5 (11). С. 821. https://doi.org/10.1134/S1063776120100088
  42. Tostmann H., DiMasi E., Pershan P.S. et al. // Phys. Rev. B. 1999. V. 59. № 2. P. 783. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.59.783
  43. Pandit S.A., Berkowitz M.L. // Biophys. J. 2002. V. 82. № 4. P. 1818. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(02)75532-x
  44. Petrache H.I., Tristram-Nagle S., Gawrisch K. et al. // Biophys. J. 2004. V. 86. № 3. P. 1574. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(04)74225-3
  45. Loʹpez Cascales J., García de la Torre J., Marrink S.J., Berendsen H.J. // J. Chem. Phys. 1996. V. 104. № 7. P. 2713. https://doi.org/10.1063/1.470992
  46. Ermakov Y.A., Asadchikov V.E., Roschin B.S. et al. // Langmuir 2019. V. 35. № 38. P. 12326. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.9b01450
  47. Tarek M. // Biophys. J. 2005. V. 88. № 6. P. 4045. https://doi.org/10.1529/biophysj.104.050617
  48. Ruocco M.J., Shipley G.G. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 691. № 2. P. 309. https://doi.org/10.1016/0005-2736(82)90420-5
  49. Асадчиков В.Е., Волков В.В., Волков Ю.О. и др. // Письма в ЖЭТФ 2011. Т. 94. № 7. С. 625. https://doi.org/10.1134/S0021364011190040
  50. Cevc G., Watts A., Marsh D. // Biochemistry. 1981. V. 20. № 17. P. 4955. https://doi.org/10.1021/bi00520a023
  51. Demel R.A., Paltauf F., Hauser H. // Biochemistry 1987. V. 26. № 26. P. 8659. https://doi.org/10.1021/bi00400a025
  52. Danauskas S.M., Ratajczak M.K., Ishitsuka Y. et al. // Rev. Sci. Instrum. 2007. V. 78. № 10. P. 103705. https://doi.org/10.1063/1.2796147

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Кривые отражения рентгеновского излучения R(qz) для мультислоя DMPS на поверхности кремнеземного гидрозоля с наночастицами размером 5 нм. Кривые 1–5 соответствуют данным, полученным при T ≈ 23, 28, 34, 37 и 40°C соответственно. Сплошные и пунктирные линии соответствуют результатам безмодельной и модельной реконструкции соответственно. Вставка: кинематика рассеяния рентгеновских лучей на границе раздела воздух–золь.

Скачать (200KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Интегральная интенсивность скользящей дифракции ID(q||) от мультислоя DMPS. Круги и квадраты представляют данные, полученные при 23 (1) и 40°C (2) соответственно. Сплошная линия иллюстрирует аппроксимацию дифракционного пика функцией Гаусса.

Скачать (169KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Профили электронной плотности ρ(z), рассчитанные в рамках модельно-независимого (сплошные линии) и модельного (пунктирные линии) подходов. Кривые 1–5 соответствуют данным, полученным при T ≈ 23, 28, 34, 37 и 40°C соответственно. Для удобства кривые сдвинуты вдоль оси ординат. Значения нормированы на электронную плотность воды при нормальных условиях ρw = 0.333 э/Å–3.

Скачать (128KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Химическая структура ионизированной молекулы DMPS. Гидрофобные компоненты показаны пунктиром.

Скачать (65KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Структурная модель многослойной пленки DMPS, построенная на основе анализа безмодельных расчетов.

Скачать (130KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024