Рентгеновское малоугловое рассеяние в изучении структуры неупорядоченных наносистем

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Малоугловое рассеяние (МУР) рентгеновских лучей и нейтронов – метод исследования надатомной структуры конденсированных систем с разрешением от долей до сотен нанометров, возможности которого значительно выросли в последние десятилетия благодаря появлению ярких источников синхротронного излучения и лабораторных установок с микрофокусными источниками. Рост вычислительной мощности доступных компьютеров сопровождался разработкой новых алгоритмов и методик анализа данных, что сделало МУР одним из самых эффективных методов изучения наноразмерных структур. После краткого изложения основных принципов МУР изотропными дисперсными наносистемами приведены наиболее яркие примеры такого анализа: моделирование структуры биологических макромолекул в растворе, определение размерных распределений неоднородностей в полидисперсных системах и изучение многокомпонентных систем наночастиц различной природы. Метод МУР не требует специальной пробоподготовки и позволяет изучать объекты в условиях, близких к естественным, что особенно востребовано при отработке природоподобных технологий.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. В. Волков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: vvo@crys.ras.ru
Россия, Москва

П. В. Конарев

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: vvo@crys.ras.ru
Россия, Москва

М. В. Петухов

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: vvo@crys.ras.ru
Россия, Москва

В. Е. Асадчиков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: vvo@crys.ras.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure Analysis by Small-Angle X-ray and Neutron Scattering. New York: Plenum Press, 1987. 321 p.
  2. Glatter O., Kratky O. Small-Angle X-ray Scattering. London: Acad. Press, 1982. 515 p.
  3. Guinier A., Fournet G. Small-Angle Scattering of X-rays. New York: John Wiley and Sons, 1955. 269 p.
  4. Lombardo D., Calandra P., Kiselev M. // Molecules. 2020. V. 25. 5624. P. 1. https://doi.org/10.3390/molecules25235624
  5. Stribeck N. X-Ray Scattering of Soft Matter. Berlin; Heidelberg: Springer-Verlag, 2007. 238 p. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69856-2
  6. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
  7. Бекренев А.Н., Миркин Л.И. Малоугловая рентгенография деформации и разрушения материалов. М.: МГУ, 1991. 246 с.
  8. Скрышевский А.Ф. Структурный анализ жидкостей и аморфных тел. М.: Высшая школа, 1980. 328 с.
  9. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
  10. Glatter O. // J. Appl. Cryst. 1977. V. 10. № 5. P. 415. https://doi.org/10.1107/S0021889877013879
  11. Bressler I., Pauw B.R., Thunemann A.F. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. P. 962. https://doi.org/10.1107/S1600576715007347
  12. Volkov V.V. // Crystals. 2022. V. 12. 1659. P. 1. https://doi.org/10.3390/cryst12111659
  13. Svergun D.I., Konarev P.V., Volkov V.V. et al. // J. Chem. Phys. 2000. V. 113. P. 1651. https://doi.org/10.1063/1.481954
  14. Bressler I., Kohlbrecher J., Thünemann A.F. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. P. 1587. https://doi.org/10.1107/S1600576715016544
  15. Волков В.В., Конарев П.В., Крюкова А.Е. // Письма в ЖЭТФ. 2020. Т. 112. Вып. 9. С. 632. https://doi.org/10.31857/S1234567820210107
  16. Kiselev M.A., Lesieur P., Kisselev A.M. et al. // Appl. Phys. A. 2002. V. 74. P. s1654. https://doi.org/10.1007/s003390201837
  17. Kordyukova L.V., Konarev P.V., Fedorova N.V. et al. // Membranes. 2021. V. 11. P. 772. https://doi.org/ 10.3390/membranes11100772
  18. Stuhrmann H.B. // Acta Cryst. A. 1970. V. 26. P. 297.
  19. Свергун Д.И., Фейгин Л.А., Щедрин Б.М. // Кристаллография. 1981. Т. 26. С. 1163.
  20. Рольбин Ю.А., Свергун Д.И., Фейгин Л.А. и др. // Докл. АН СССР. 1980. Т. 255. С. 1497.
  21. Agirrezabala X., Martin-Benito J., Caston J.R. et al. // EMBO J. 2005. V. 24. P. 3820.
  22. Волков В.В., Лапук В.А., Штыкова Э.В. и др. // Кристаллография. 2008. Т. 53. № 3. С. 476.
  23. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6
  24. Chacon P., Moran F., Diaz E. et al. // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 2760. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(98)77984-6
  25. Franke D., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2009. V. 42. P. 342. https://doi.org/10.1107/S0021889809000338
  26. Svergun D.I., Petoukhov M.V., Koch M.H.J. // Biophys. J. 2001. V. 80. P. 2946. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(01)76260-1
  27. Kozin M.B., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2001. V. 34. P. 33. https://doi.org/10.1107/S0021889800014126
  28. Volkov V.V., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 860. https://doi.org/10.1107/S0021889803000268
  29. Mertens H.D., Svergun D.I. // J. Struct. Biol. 2010. V. 172. № 1. P. 128. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2010.06.012
  30. Сердюк И., Заккаи Н., Заккаи Дж. Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. М.: Книжный дом “Университет”, 2009–2010. 1304 с.
  31. Levitt M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 3183. https://doi.org/10.1073/pnas.0611678104
  32. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Biophys. J. 2005. V. 89. P. 1237. https://doi.org/10.1529/biophysj.105.064154
  33. Konarev P.V., Graewert M.A., Jeffries Cy M. et al. // Protein Sci. 2022. V. 31. P. 269. https://doi.org/10.1002/pro.4237
  34. Kovalchuk M.V., Blagov A.E., Dyakova Y.A. et al. // Cryst. Growth Des. 2016. V. 16. P. 1792. https://doi.org/10.1021/acs.cgd.5b01662
  35. Дьякова Ю.А., Ильина К.Б., Конарев П.В. и др. // Кристаллография. 2017. Т. 62. № 3. С. 364. https://doi.org/10.1134/S1063774517030051
  36. Kovalchuk M.V., Boikova A.S., Dyakova Y.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2019. V. 37. P. 3058. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1507839
  37. Marchenkova M.A., Konarev P.V., Rakitina T.V. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 38. P. 2939. https://doi.org/10.1080/07391102.2019.1649195
  38. Svergun D.I., Nierhaus K.H. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (19). P. 14432–9. https://doi.org/10.1074/jbc.275.19.14432
  39. Nissen P., Hansen J., Ban N. // Science. 2000. V. 289. P. 920. https://doi.org/10.1126/science.289.5481.920
  40. EMBL Hamburg, Biological Small Angle Scattering, BioSAXS. ATSAS online. http://www.embl-hamburg.de/biosaxs/atsas-online/
  41. SAS Portal. http://smallangle.org/content/software
  42. SASBDB Curated repository for small angle scattering data and models. https://www.sasbdb.org/

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Интенсивность МУРР от модели трехкомпонентной системы мицелл АОТ–вода в изооктане

Скачать (157KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Модель сечения мицелл АОТ–вода. Плотность ρ представлена в единицах электрон/Å3. Rhs – потенциал слипаемости (hard sticky potential radius). dh – толщина слоя, занятого сульфатными группами ПАВ

Скачать (222KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Интенсивности МУРР раствора мицелл АОТ–вода в изооктане при разных температурах (а), б – найденное объемное распределение по радиусам частиц (б)

Скачать (197KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Интенсивности МУРР от растворов смеси липосом 10% DOPS + 90% DOPC с разным молярным соотношением липид/белок М1 (а). Белые линии – теоретическая интенсивность, соответствующая моделям профилей плотности липидного бислоя (панель б). Пик плотности ρ в области z ~ 2.3 нм относительно центра липидного бислоя соответствует адсорбированным молекулам матриксного белка М1

Скачать (290KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Анализ структуры бактериального вируса Т7: а – данные рентгеновского МУР (верхняя панель; сплошная кривая – эксперимент, пунктирная – рассеяние моделью), б – контуры восстановленной плотности фаговой частицы [20], в, г – структура целой частицы и фагового прокапсида соответственно по данным крио-ЭМ [21], найденные 25 лет спустя

Скачать (485KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Шариковые модели макромолекул иммуноглобулина М (IgM) и ревматоидного фактора IgM-RF, найденные по данным МУР от растворов. Кружками показаны области, занимаемые Fab-фрагментами. Видно, что в молекуле IgM-RF эти области менее симметричны

Скачать (346KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Пример уточнения кристаллической доменной структуры фермента пируватдекарбоксилазы методом молекулярной тектоники [32]: а – данные рассеяния: ломаная линия – эксперимент, черная – теоретическое рассеяние от модели МУР (в), пунктир – рассеяние от кристаллической модели (б)

Скачать (249KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Хроматографической профиль (C – относительная концентрация) раствора альдолазы, интервал съемки кадров ~1 с, на врезке – спектр сингулярных чисел матрицы измерений, видны два значимых компонента (а); эволюция величин первых двух сингулярных чисел с ростом включенных кадров (1, 2 – прямой ход расчета) и с ростом исключенных (3, 4 – обратный ход), вертикальными линиями обозначены временные моменты изменения числа компонентов (б); рассчитанные методом факторного анализа концентрационные профили выхода компонентов: 1 – октамеры, 2 – гексамеры, 3 – суммарный контур (в); найденные профили интенсивности рассеяния от компонентов (г) (обозначения те же)

Скачать (371KB)
Метаданные
10. Рис. 9. Шариковая структура частицы рибосомы 50S по данным МУРН [38] (а), кристаллическая модель, найденная впоследствии [39] (б). Более светлые шарики в модели а означают фазу РНК, темные – области, занятые белками

Скачать (187KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024