Трематода Azygia lucii и щука Esox lucius: особенности взаимоотношений

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Исследовано влияние заражения трематодами Azygia lucii на активность протеолитических ферментов, функционирующих в желудке хозяина–щуки, и способность червей ингибировать эту активность. В желудке щуки обнаружена активность широкого спектра протеаз. В экстрактах марит A. lucii определена как пепсиноподобная активность, так и активность щелочных протеаз, большая доля которых приходится на металл-зависимые протеазы. Даже при невысокой интенсивности инвазии трематоды вызывают повышение активности пепсиноподобных протеаз в желудке хозяина. Экстракт червей ингибирует активность коммерческого пепсина, но ни среда инкубации, ни экстракт трематод не оказывают статистически значимого ингибирующего эффекта на активность пепсиноподобных протеаз слизистой оболочки желудка щуки.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Т. В. Фролова

Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: bianka28061981@gmail.com
Россия, п. Борок, Ярославская обл., 152742

А. С. Соколова

Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН

Email: bianka28061981@gmail.com
Россия, п. Борок, Ярославская обл., 152742

Г. И. Извекова

Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН

Email: bianka28061981@gmail.com
Россия, п. Борок, Ярославская обл., 152742

Список литературы

  1. Высоцкая Р. У., Немова Н. Н. Лизосомы и лизосомальные ферменты рыб. М.: Наука, 2008. 284 с.
  2. Добровольский А. А., Евланов И. А., Шульман С. С. Паразитарные системы: анализ структуры и стратегии, определяющих их устойчивость / Экологическая паразитология [Ред. С. С. Шульман]. Петрозаводск: КНЦ РАН, 1994. 198 с.
  3. Жохов А. Е., Пугачева М. Н. Факторы, влияющие на распределение Azygia lucii в популяции дефинитивного хозяина // Биология внутренних вод. 2023. № 1. С. 115–124. https://doi.org/10.31857/S0320965223010205
  4. Номенклатура ферментов / Под ред. Браунштейна А. Е. М.: ВИНИТИ, 1979. 324 с.
  5. Сопрунов Ф. Ф. Молекулярные основы паразитизма. М.: Наука, 1987. 224 с.
  6. Alarcon F. J., Martínez T. F., Barranco P., Cabello T., Díaz M., Moyano F. J. Digestive proteases during development of larvae of red palm weevil, Rhynchophorus errugineus (Olivier, 1790) (Coleoptera: Curculionidae) // Insect Biochem. Mol. Biol. 2002. V. 32. P. 265–274. https://doi.org/10.1016/S0965-1748(01)00087-X
  7. Bos D. H., Mayfield C., Minchella D. J. Analysis of regulatory protease sequences identified through bioinformatic data mining of the Schistosoma mansoni genome // BMC Genomics. 2009. № 10:488. https://doi.org/10.1186/1471-2164-10-488
  8. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
  9. Caffrey C. R., Goupil L., Rebello K. M., Dalton J. P., Smith D. Cysteine proteases as digestive enzymes in parasitic helminthes // PLoS Negl. Trop. Dis. 2018. V. 12(8):e0005840. https://doi.org/10.1371/journal.pntd.0005840
  10. Cwiklinski K., Dalton J. P. Advances in Fasciola hepatica research using ‘omics’ technologies // Int. J. Parasitol. 2018. V. 48. P. 321–331. https://doi.org/10.1016/j.ijpara.2017.12.001
  11. Dalton J. P., Skelly P., Halton D. W. Role of the tegument and gut in nutrient uptake by parasitic platyhelminths1 // Can. J. Zool. 2004. V. 82. P. 211–232. https://doi.org/10.1139/z03-213
  12. Delcroix M., Sajid M., Caffrey C. R., Lim K.-C., Dvorak J., Hsieh I., Bahgat M., Dissous C., McKerrow J.H. A Multienzyme Network Functions in Intestinal Protein Digestion by a Platyhelminth Parasite // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. № 51. P. 39316–39329. https://doi.org/10.1074/jbc.M607128200
  13. Dvorak J., Horn M. Serine proteases in schistosomes and other trematodes // Int. J. Parasitol. 2018. V. 48. P. 333–344. https://doi.org/10.1016/j.ijpara.2018.01.001
  14. Izvekova G. I., Solovyev M. M. Activity of Digestive Hydrolases in Fish Infected with Cestodes // Biol. Bull. Rev. 2013. V. 3. № 2. P. 167–175. https://doi.org/10.1134/S2079086413020047
  15. Izvekova G. I., Solovyev M. M. The activity of digestive enzymes of the pike Esox lucius L. infected with the cestode Triaenophorus nodulosus (Pallas) // Inland Water Biol. 2012. V. 5. № 1. P. 113–118. https://doi.org/10.1134/S1995082911040080
  16. Izvekova G. I., Solovyov M. M., Izvekov E. I. Effect of Caryophyllaeus laticeps (Cestoda, Caryophyllidea) upon Activity of Digestive Enzymes in Bream // Biol. Bull. 2011. V. 38, № 1. P. 50–56. https://doi.org/10.1134/S1062359011010055
  17. Fernández-Delgado M., Cortez J., Sulbarán G., Matos C., Incani R. N., Ballén D. E., Cesari I. M. Differential distribution and biochemical characteristics of hydrolases among developmental stages of Schistosoma mansoni may offer new anti-parasite targets // Parasitol. Int. 2017. V. 66. P. 816–820. https://doi.org/10.1016/j.parint.2016.09.015
  18. Kashinskaya E. N., Simonov E. P., Izvekova G. I., Baturina O. A., Solovyev M. M. Variability of Composition of Microbiota of Gastrointestinal Tract of Perch Perca fluviatilis and Prussian Carp Carassius gibelio During the Vegetative Season // J. Ichthyology. 2021. V. 61. № 6. P. 955–971. https://doi.org/10.1134/s0032945221060060
  19. Kashinskaya E. N., Simonov E. P., Poddubnaya L. G., Vlasenko P. G., Shokurova A. V., Parshukov A. N., Andree K. B., Solovyev M. M. Trophic diversification and parasitic invasion as ecological niche modulators for gut microbiota of whitefish // Front. Microbiol. 2023. V. 14:1090899. https://doi.org/10.3389/fmicb.2023.1090899
  20. Kolyaskin L. Yu., Shibeko A. M. The Role of Metalloproteinases in the Development of Ischemia-Induced Pathologies of the Blood–Brain Barrier // J. Evol. Biochem. Physiol. 2024. V. 60. № 1. P. 228–246. https://doi.org/10.31857/S0869813924010021
  21. Michaud D. Gel electrophoresis of proteolytic enzymes // Anal. Chim. Acta. 1998. № 372. P. 173–185.https://doi.org/10.1016/s0003-2670(98)00349-3
  22. Nolasco-Soria H. Improving and standardizing protocols for alkaline protease quantification in fish // Reviews in Aquaculture. 2021. V. 13. P. 43–65.https://doi.org/10.1111/raq.12463
  23. Pearson M. S., Ranjit N., Loukas A. Blunting the knife: development of vaccines targeting digestive proteases of blood-feeding helminth parasites // Biol. Chem. 2010. V. 391. P. 901–911.https://doi.org/10.1515/BC.2010.074
  24. Ranasinghe S. L., McManus D. P. Protease Inhibitors of Parasitic Flukes: Emerging Roles in Parasite Survival and Immune Defence // Trends in Parasitol. 2017. V. 33. № 5. P. 400–413. https://doi.org/10.1016/j.pt.2016.12.013
  25. Rawlings N. D., Barrett A. J. Evolutionary families of peptidases // Biochem. J. 1993. V. 290. P. 205–218. https://doi.org/10.1042/bj2900205
  26. Smith D., Cwiklinski K., Jewhurst H., Tikhonova I. G., Dalton J. P. An atypical and functionally diverse family of Kunitz-type cysteine/serine proteinase inhibitors secreted by the helminth parasite Fasciola hepatica // Sci. Rep. 2020. № 10. P. 20657. https://doi.org/10.1038/s41598-020-77687-7
  27. Vainutis K. S., Voronova A. N., Mironovsky A. N., Zhigileva O. N., Zhokhov A. E. The Species Diversity Assessment of Azygia Looss, 1899 (Digenea: Azygiidae) from the Volga, Ob, and Artyomovka Rivers Basins (Russia), with Description of A. sibirica n. sp. // Diversity. 2023. V. 15. № 1. P. 119. https://doi.org/10.3390/d15010119
  28. Worthington Biochemical Corporation. Worthington enzyme manual: Enzymes. Enzyme Reagents. 1991. 346 p.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Ингибиторный анализ протеаз марит Azygia lucii, n = 5.

Скачать (24KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Пепсиноподобная активность слизистой оболочки желудка не зараженных (I), зараженных (II) щук и экстракта трематоды Azygia lucii (III), n = 5. * указывает на достоверность различия зараженных щук относительно не зараженных.

Скачать (32KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Влияние pH среды на общую протеолитическую активность слизистой оболочки желудка щуки, n = 5.

Скачать (2KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Ингибиторный анализ протеаз, функционирующих в слизистой оболочке желудка щуки, n = 5.

Скачать (24KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Влияние среды инкубации и экстракта марит Azygia lucii на активность пепсина (а) и пепсиноподобную активность слизистой оболочки желудка щуки (б), n = 5. * указывает на достоверность различия экстракта относительно контроля.

Скачать (66KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025