Структурный анализ белка LZTFL1 методом главных компонент (PCA-seq)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Однонуклеотидная мутация rs17713054G>A в промоторной области гена LZTFL1 (leucine zipper transcription factor like 1) относится к факторам тяжелого течения коронавирусной инфекции COVID-19. Компьютерно-статистический анализ аминокислотной последовательности белка LZTFL1 методом главных компонент (PCA-seq) выявил наличие высокой корреляции между первой главной компонентой транслируемой аминокислотной последовательности и одиннадцатью аминокислотными индексами базы данных AAindex, характеризующими физико-химические и биохимические свойства белка. Индексы BEGF750102, CHOP780209, PALJ810110, GEIM800107, QIAN880121, LEVM780102 и PRAM900103 связаны с параметрами β-складчатой укладки. Белок LZTFL1 входит в состав белковых комплексов синдрома Барде–Бидля (BBS), регулирующих внутриклеточный транспорт в мерцательном эпителии легких. Предполагается, что присутствие β-складчатых элементов в структуре белка LZTFL1 играет важную роль в эндоцитозе, опосредованном рецептором ACE2, стимулируя интенсивность рециркуляции ангиотензинпревращающего фермента ACE2 и ускоряя доставку адгезированных вирионов коронавируса SARS-CoV-2 внутрь клетки в процессе инициации тяжелого острого респираторного синдрома COVID-19.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

И. И. Хегай

ФИЦ Институт цитологии и генетики СО РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: khegay@bionet.nsc.ru
Россия, 630090 Новосибирск, просп. Акад. Лаврентьева, 10

С. Юй

Новосибирский государственный университет

Email: khegay@bionet.nsc.ru
Россия, 630090 Новосибирск, ул. Пирогова, 2

В. М. Ефимов

ФИЦ Институт цитологии и генетики СО РАН; Новосибирский государственный университет

Email: khegay@bionet.nsc.ru
Россия, 630090 Новосибирск, просп. Акад. Лаврентьева, 10; 630090 Новосибирск, ул. Пирогова, 2

Список литературы

  1. Seo S., Zhang Q., Bugge K., Breslow D.K., Searby C.C., Nachury M.V., Sheffield V.C. // PLoS Genet. 2011. V. 7. P. e1002358. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1002358
  2. Huang Q., Li W., Zhou Q., Awasthi P., Cazin C., Yap Y., Mladenovic-Lucas L., Hu B., Jeyasuria P., Zhang L., Granneman J.G., Hess R.A., Ray P.F., Kherraf Z.-E., Natarajan V., Zhang Z. // Dev. Biol. 2021. V. 477. P. 164–176. https://doi.org/10.1016/j.ydbio.2021.05.006
  3. Fliegauf M., Benzing T., Omran H. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2007. V. 8. P. 880–893. https://doi.org/10.1038/nrm2278
  4. Lyu Q., Li Q., Zhou J., Zhao H. // J. Cell Biol. 2024. V. 223. P. e202307150. https://doi.org/10.1083/jcb.202307150
  5. Downes D.J., Cross A.R., Hua P., Roberts N., Schwessinger R., Cutler A.J., Munis A.M., Brown J., Mielczarek O., de Andrea C.E., Melero I., COMBAT Consortium, Gill D.R., Hyde S.C., Knight J.C., Todd J.A., Sansom S.N., Issa F., Davies J.O.J., Hughes J.R. // Nat. Genet. 2021. V. 53. P. 1606–1615. https://doi.org/10.1038/s41588-021-00955-3
  6. Anderson R.M., Heesterbeek H., Klinkenberg D., Déirdre Hollingsworth T.D. // Lancet. 2020. V. 395. P. 931–934. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30567-5
  7. Tang X., Wu C., Li X., Song Y., Yao X., Wu X., Duan Y., Zhang H., Wang Y., Qian Z., Cui J., Lu J. // Natl. Sci. Rev. 2020. V. 7. P. 1012–1023. https://doi.org/10.1093/nsr/nwaa036
  8. Hu B., Guo H., Zhou P., Shi Z.-L. // Nat. Rev. Microbiol. 2021. V. 19. P. 141–154. https://doi.org/10.1038/s41579-020-00459-7
  9. Lu J., Sun P.D. // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. P. 18579– 18588. https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.015303
  10. Lan J., Ge J., Yu J., Shan S., Zhou H., Fan S., Zhang Q., Shi X., Wang Q., Zhang L., Wang X. // Nature. 2020. V. 581. P. 215–220. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2180-5
  11. Hajizadeh F., Khanizadeh S., Khodadadi H., Mokhayeri Y., Ajorloo M., Malekshahi A., Heydaria E. // Microb. Pathog. 2022. V. 168. P. 105595. https://doi.org/10.1016/j.micpath.2022.105595
  12. Wysocki J., Schulze A., Batlle D. // Biomolecules. 2019. V. 9. P. 886. https://doi.org/10.3390/biom9120886
  13. Lu J., Sun P.D. // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. P. 18579– 18588. https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.015303
  14. Guy J.L., Lambert D.W., Warner F.J., Hooper N.M., Turner A.J. // Biochim. Biophys. Acta. 2005. V. 1751. P. 2–8. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2004.10.010
  15. Iwasaki M., Saito J., Zhao H., Sakamoto A., Hirota K., Ma D. // Inflammation. 2021. V. 44. P. 13–34. https://doi.org/10.1007/s10753-020-01337-3
  16. Ren Y., Lv L., Li P., Zhang L. // J. Infect. 2022. V. 85. P. e21–e23. https://doi.org/10.1016/j.jinf.2022.04.019
  17. Klink B.U., Gatsogiannis C., Hofnagel O., Wittinghofer A., Raunser S. // eLife. 2020. V. 9. P. e53910. https://doi.org/10.7554/eLife.53910
  18. Muller J., Stoetzel C., Vincent M.C., Leitch C.C., Laurier V., Danse J.M., Hellé S., Marion V., Bennouna-Greene V., Vicaire S., Megarbane A., Kaplan J., Drouin-Garraud V., Hamdani M., Sigaudy S., Francannet C., Roume J., Bitoun P., Goldenberg A., Philip N., Odent S., Green J., Cossée M., Davis E.E., Katsanis N., Bonneau D., Verloes A., Poch O., Mandel J.L., Dollfus H. // Hum. Genet. 2010. V. 127. P. 583–593. https://doi.org/10.1007/s00439-010-0804-9
  19. Liu P., Lechtreck K.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. V. 115. P. E934–E943. https://doi.org/10.1073/pnas.1713226115
  20. Jin H., White S.R., Shida T., Schulz S., Aguiar M., Gygi S.P., Bazan J.F., Nachury M.V. // Cell. 2010. V. 141. P. 1208–1219. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.05.015
  21. Pereira J., Lupas A.N. // Front. Mol. Biosci. 2022. V. 9. P. 895496. https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.895496.
  22. Ефимов В.М., Ефимов К.В., Ковалева В.Ю. // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2019. Т. 23. С. 1032–1036. https://doi.org/10.18699/VJ19.584
  23. Takens F. // Dynamical Systems and Turbulence, Lecture Notes in Mathematics. 1981. V. 898. P. 366– 381. https://doi.org/10.1007/BFb0091924
  24. Gower J.C. // Biometrika. 1966. V. 53. P. 325–338. https://doi.org/10.1093/biomet/53.3-4.325
  25. Cavalli-Sforza L.L., Menozzi P., Piazza A. // J. Asian Studies. 1995. V. 54. P. 2173–2219. https://doi.org/10.2307/2058750
  26. Kawashima S., Pokarowski P., Pokarowska M., Kolinski A., Katayama T., Kanehisa M. // Nucleic Acids Res. 2008. V. 36. P. D202–D205. https://doi.org/10.1093/nar/gkm998
  27. Benjamini Y., Hochberg Y. // J. R. Statist. Soc. B. 1995. V. 57. P. 289–300. https://doi.org/10.1111/j.2517-6161.1995.tb02031.x
  28. Hammer Ø., Harper D.A., Ryan P.D. // Palaeontologia Electronica. 2001. V. 4. P. 1–9. https://palaeo-electronica.org/2001_1/past/issue1_01.htm
  29. Polunin D., Shtaiger I., Efimov V. // bioRxiv. 2019. P. 803684. https://doi.org/10.1101/803684

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Динамика позиционной изменчивости первой главной компоненты аминокислотной последовательности белка LZTFL1 (вверху) и нормированных аминокислотных индексов (внизу). Серым фоном обозначен разброс данных.

Скачать (178KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024