Порфирины как полифункциональные лиганды при связывании с ДНК. Перспективы применения

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследование взаимодействия нуклеиновых кислот с лигандами не только актуально с научной точки зрения, но и имеет высокую потенциальную практическую значимость. Образование комплексов нуклеиновых кислот с лигандами влияет на биохимические функции важнейшего носителя генетической информации, что открывает возможности для лечения генетических заболеваний, управления старением как клетки, так и организма в целом. Среди огромного многообразия потенциальных лигандов особое место занимают порфирины и родственные им соединения, что обусловлено их способностью к генерации активных форм кислорода под действием света. Фотокаталитические свойства порфиринов в составе комплексов могут быть востребованы при создании молекулярных инструментов для генной инженерии, лечении вирусных и бактериальных инфекций. Модификация порфириновых соединений позволяет осуществить нацеливание лиганда на конкретную биологическую мишень. В обзоре обобщены литературные данные, описывающие процессы комплексообразования нуклеиновых кислот с ароматическими лигандами (преимущественно с порфиринами), проанализировано влияние структуры макрогетероциклических соединений на особенности взаимодействия с нуклеиновыми кислотами, обозначены перспективные направления дальнейших исследований в данной области.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Н. Ш. Лебедева

Институт химии растворов им. Г.А. Крестова РАН

Email: yurina_elena77@mail.ru
Россия, 153045 Иваново, ул. Академическая, 1

Е. С. Юрина

Институт химии растворов им. Г.А. Крестова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: yurina_elena77@mail.ru
Россия, 153045 Иваново, ул. Академическая, 1

Список литературы

  1. Hannon M.J. // Chem. Soc. Rev. 2007. V. 36. P. 280–295. https://doi.org/10.1039/B606046N
  2. Lerman L.S. // J. Mol. Biol. 1961. V. 3. P. 18–30. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(61)80004-1
  3. Olweny C.L.M., Toya T., Katongole-Mbidde E., Lwanga S.K., Owor R., Kyalwazi S., Vogel C.L. // Int. J. Cancer. 1974. V. 14. P. 649–656. https://doi.org/10.1002/ijc.2910140512
  4. Malogolowkin M., Cotton C.A., Green D.M., Breslow N.E., Perlman E., Miser J., Ritchey M.L., Thomas P.R.M., Grundy P.E., D’Angio G.J., Beckwith J.B., Shamberger R.C., Haase G.M., Donaldson M., Weetman R., Coppes M.J., Shearer P., Coccia P., Kletzel M., Macklis R., Tomlinson G., Huff V., Newbury R., Weeks D. // Pediatr. Blood Cancer. 2008. V. 50. P. 236–241. https://doi.org/10.1002/pbc.21267
  5. Giermasz A., Makowski M., Nowis D., Jalili A., Malgorzata M.A.J., Dabrowska A., Czajka A., Jakobisiak M., Golab J. // Oncol. Rep. 2002. V. 9. P. 199–203. https://doi.org/10.3892/or.9.1.199
  6. Brunnberg U., Mohr M., Noppeney R., Dürk H.A., Sauerland M.C., Müller-Tidow C., Krug U., Koschmieder S., Kessler T., Mesters R.M., Schulz C., Kosch M., Büchner T., Ehninger G., Dührsen U., Serve H., Berdel W.E. // Ann. Oncol. 2012. V. 23. P. 990–996. https://doi.org/10.1093/annonc/mdr346
  7. Kantarjian H.M., Talpaz M., Kontoyiannis D., Gutterman J., Keating M.J., Estey E.H., O’Brien S., Rios M.B., Beran M., Deisseroth A. // J. Clin. Oncol. 1992. V. 10. P. 398–405. https://doi.org/10.1200/JCO.1992.10.3.398
  8. Minuk L.A., Monkman K., Chin-Yee I.H., LazoLangner A., Bhagirath V., Chin-Yee B.H., Mangel J.E. // Leukemia & Lymphoma. 2012. V. 53. P. 57–63. https://doi.org/10.3109/10428194.2011.602771
  9. Martinez R., Chacon-Garcia L. // Curr. Med. Chem. 2005. V. 12. P. 127–151. https://doi.org/10.2174/0929867053363414
  10. Bhaduri S., Ranjan N., Arya D.P. // Beilstein J. Org. Chem. 2018. V. 14. P. 1051–1086. https://doi.org/10.3762/bjoc.14.93
  11. Mišković K., Bujak M., Baus Lončar M., GlavašObrovac L. // Arh. Hig. Rada Toksikol. 2013. V. 64. P. 593–601. https://doi.org/10.2478/10004-1254-64-2013-2371
  12. Mukherjee A., Sasikala W.D. // Adv. Protein Chem. Struct. Biol. 2013. V. 92. P. 1–62. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-411636-8.00001-8
  13. Baruah H., Bierbach U. // Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 4138–4146. https://doi.org/10.1093/nar/gkg465
  14. Bazzicalupi C., Bencini A., Bianchi A., Biver T., Boggioni A., Bonacchi S., Danesi A., Giorgi C., Gratteri P., Ingraín A.M. // Chem. Eur. J. 2008. V. 14. P. 184–196. https://doi.org/10.1002/chem.200601855
  15. Berman H.M., Young P.R. // Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 1981. V. 10. P. 87–114.
  16. Hu G.G., Shui X., Leng F., Priebe W., Chaires J.B., Williams L.D. // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 5940– 5946. https://doi.org/10.1021/bi9705218
  17. Dickerson R.E., Drew H.R. // J. Mol. Biol. 1981. V. 149. P. 761–786. https://doi.org/10.1016/0022-2836(81)90357-0
  18. Pfoh R., Cuesta-Seijo J.A., Sheldrick G.M. // Acta Crystallog. Sect. F: Struct. Biol. Cryst. Commun. 2009. V. 65. P. 660–664. https://doi.org/10.1107/S1744309109019654
  19. Wang A.H.-J., Ughetto G., Quigley G.J., Hakoshima T., Van der Marel G.A., Van Boom J.H., Rich A. // Science. 1984. V. 225. P. 1115–1121. https://doi.org/10.1126/science.6474168
  20. Gao Q., Williams L.D., Egli M., Rabinovich D., Chen S.-L., Quigley G.J., Rich A. // Proc. Natl. Acad. Sci. 1991. V. 88. P. 2422–2426. https://doi.org/10.1073/pnas.88.6.2422
  21. Petersen M., Jacobsen J.P. // Bioconjug. Chem. 1998. V. 9. P. 331–340. https://doi.org/10.1021/bc970133i
  22. Günther K., Mertig M., Seidel R. // Nucleic Acids Res. 2010. V. 38. P. 6526–6532. https://doi.org/10.1093/nar/gkq434
  23. Lee S., Lee Y.-A., Lee H.M., Lee J.Y., Kim D.H., Kim S.K. // Biophys. J. 2002. V. 83. . 371–381. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(02)75176-X
  24. Dixon I.M., Lopez F., Estève J.P., Tejera A.M., Blasco M.A., Pratviel G., Meunier B. // Chem. Bio. Chem. 2005. V. 6. P. 123–132. https://doi.org/10.1002/cbic.200400113
  25. Pasternack R.F., Garrity P., Ehrlich B., Davis C.B., Gibbs E.J., Orloff G., Giartosio A., Turano C. // Nucleic Acids Res. 1986. T. 14. C. 5919–5931. https://doi.org/10.1093/nar/14.14.5919
  26. Biver T. // Appl. Spectrosc. Rev. 2012. V. 47. P. 272–325. https://doi.org/10.1080/05704928.2011.641044
  27. Von Holde K.E., Johnson W.C., Pui S.H. // Principles of Physical Biochemistry, 2nd ed. Prentice Hall: Upper Saddle River, NJ, 2006.
  28. Kelly J.M., Murphy M.J., McConnell D.J., OhUigin C. // Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 167–184. https://doi.org/10.1093/nar/13.1.167
  29. Chirvony V.S., Galievsky V.A., Kruk N.N., Dzhagarov B.M., Turpin P.-Y. // J. Photochem. Photobiol. B Biol. 1997. V. 40. P. 154–162. https://doi.org/10.1016/S1011-1344(97)00043-2
  30. Shen Y., Myslinski P., Treszczanowicz T., Liu Y., Koningstein J. // J. Phys. Chem. C. 1992. V. 96. P. 7782– 7787.
  31. Keane P.M., Kelly J.M. // Coord. Chem. Rev. 2018. V. 364. P. 137–154. https://doi.org/10.1016/j.ccr.2018.02.018
  32. Chirvony V.S., Galievsky V.A., Terekhov S.N., Dzhagarov B.M., Ermolenkov V.V., Turpin P.Y. // Biospectroscopy. 1999. V. 5. P. 302–312. https://doi.org/10.1002/(SICI)1520-6343(1999)5: 5<302::AID-BSPY5>3.0.CO;2-N
  33. Bejune S.A., Shelton A.H., McMillin D.R. // Inorg. Chem. 2003. V. 42. P. 8465–8475. https://doi.org/10.1021/ic035092i
  34. Wall R.K., Shelton A.H., Bonaccorsi L.C., Bejune S.A., Dube D., McMillin D.R. // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. P. 11480–11481. https://doi.org/10.1021/ja010005b
  35. Collins D.M., Hoard J.L. // J. Am. Chem. Soc. 1970. V. 92. P. 3761–3771.
  36. Ghimire S., Fanwick P.E., McMillin D.R. // Inorg. Chem. 2014. V. 53. С. 11108–11118. https://doi.org/10.1021/ic501683t
  37. Mukundan N.E., Petho G., Dixon D.W., Kim M.S., Marzilli L.G. // Inorg. Chem. 1994. V. 33. P. 4676–4687.
  38. Aleeshah R., Samakoosh S.Z., Eslami A. // J. Iran. Chem. Soc. 2019. V. 16. P. 1327–1343. https://doi.org/10.1007/s13738-019-01609-2
  39. Gray T.A., Marzilli L.G., Yue K.T. // J. Inorg. Biochem. 1991. V. 41. P. 205–219. https://doi.org/10.1016/0162-0134(91)80013-8
  40. Pasternack R.F., Gibbs E.J., Villafranca J.J. // Biochemistry. 1983. V. 22. P. 5409–5417.
  41. Lebedeva N.S., Yurina E.S., Guseinov S.S., Gubarev Y.A. // Dyes and Pigments. 2023. V. 220. P. 111723. https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2023.111723
  42. Mathew D., Sujatha S. // J. Inorg. Biochem. 2021. V. 219. P. 111434. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2021.111434
  43. Hamilton L.D., Barclay R.K., Wilkins M.H.F., Brown G.L., Wilson H.R., Marvin D.A., EphrussiTaylor H., Simmons N.S. // J. Cell Biol. 1959. V. 5. P. 397–404. https://doi.org/10.1083/jcb.5.3.397
  44. Lebedeva N.S., Yurina E., Lebedev M., Kiselev A., Syrbu S., Gubareva Y.A. // Macroheterocycles. 2021. V. 14. P. 342–347. https://doi.org/10.6060/mhc214031g
  45. Cenklová V. // J. Photochem. Photobiol. B Biol. 2017. V. 173. P. 522–537. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2017.06.029
  46. Wang L.-L., Wang H.-H., Wang H., Liu H.-Y. // J. Phys. Chem. B. 2021. V. 125. P. 5683–5693. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.0c09335
  47. Tjahjono D. H., Akutsu T., Yoshioka N., Inoue H. // Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 1999. V. 1472. P. 333–343. https://doi.org/10.1016/S0304-4165(99)00139-7
  48. Yamamoto T., Tjahjono D.H., Yoshioka N., Inoue H. // Bull. Chem. Soc. Jpn. 2003. V. 76. P. 1947– 1955. https://doi.org/10.1246/bcsj.76.1947
  49. Tjahjono D.H., Mima S., Akutsu T., Yoshioka N., Inoue H. // J. Inorg. Biochem. 2001. V. 85. P. 219–228. https://doi.org/10.1016/S0162-0134(01)00186-6
  50. Wang P., Ren L., He H., Liang F., Zhou X., Tan Z. // ChemBioChem. 2006. V. 7. P. 1155–1159. https://doi.org/10.1002/cbic.200600036
  51. Hirakawa K., Harada M., Okazaki S., Nosaka Y. // ChemComm. 2012. V. 48. P. 4770–4772. https://doi.org/10.1039/C2CC30880K
  52. Caminos D.A., Durantini E.N. // J. Porphyr. Phthalocyan. 2005. V. 9. P. 334–342. https://doi.org/10.1142/S1088424605000423
  53. Reddi E., Ceccon M., Valduga G., Jori G., Bommer J. C., Elisei F., Latterini L., Mazzucato U. // Photochem. Photobiol. 2002. V. 75. P. 462–470. https://doi.org/10.1562/0031-8655(2002)0750462PPA AAO2.0.CO2
  54. Cárdenas-Jirón G.I., Cortez L. // J. Mol. Model. 2013. V. 19. P. 2913–2924. https://doi.org/10.1007/s00894-013-1822-z
  55. Lebedeva N.S., Yurina E.S., Guseinov S.S., Gubarev Y.A., Syrbu S.A. // Dyes and Pigments. 2019. V. 162. P. 266–271. https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2018.10.034
  56. Oliveira V.A., Terenzi H., Menezes L.B., Chaves O.A., Iglesias B.A. // J. Photochem. Photobiol. B Biol. 2020. V. 211. P. 111991. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2020.111991
  57. Vizzotto B.S., Dias R.S., Iglesias B.A., Krause L.F., Viana A.R., Schuch A.P. // J. Photochem. Photobiol. B Biol. 2020. V. 209. P. 111922. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2020.111922
  58. Lipscomb L.A., Zhou F.X., Presnell S.R., Woo R.J., Peek M.E., Plaskon R.R., Williams L.D. // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 2818–2823. https://doi.org/10.1021/bi952443z
  59. Komor A.C., Barton J.K. // ChemComm. 2013. V. 49. P. 3617–3630. https://doi.org/10.1039/C3CC00177F
  60. Galindo-Murillo R., Cheatham T.E. // Nucleic Acids Res. 2021. V. 49. P. 3735–3747. https://doi.org/10.1093/nar/gkab143
  61. García-Ramos J.C., Galindo-Murillo R., CortésGuzmán F., Ruiz-Azuara L. // J. Mex. Chem. Soc. 2013. V. 57. P. 245–259.
  62. Song H., Kaiser J.T., Barton J.K. // Nat. Chem. 2012. V. 4. P. 615–620. https://doi.org/10.1038/nchem.1375
  63. Lebedeva N.Sh., Yurina E.S., Guseinov S.S., Koifman O.I. // Macroheterocycles. 2023. V. 16. P. 211–217. https://doi.org/10.6060/mhc235287l
  64. Lebedeva N.S., Yurina E.S., Guseinov S.S., Syrbu S.A. // J. Incl. Phenom. Macrocycl. Chem. 2023. V. 103. P. 429–440. https://doi.org/10.1007/s10847-023-01207-z
  65. Das A., Mohammed T.P., Kumar R., Bhunia S., Sankaralingam M. // Dalton Trans. 2022. V. 51. P. 12453–12466. https://doi.org/10.1039/D2DT00555G
  66. Cheng F., Wang H.-H., Kandhadi J., Zhao F., Zhang L., Ali A., Wang H., Liu H.-Y. // J. Phys. Chem. B. 2018. V. 122. P. 7797–7810. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b02292
  67. Li H., Fedorova O.S., Grachev A.N., Trumble W.R., Bohach G.A., Czuchajowski L. // Biochim. Biophys. Acta Gen. Struc. Express. 1997. V. 1354. P. 252–260. https://doi.org/10.1016/S0167-4781(97)00118-8
  68. Syrbu S.A., Kiselev A.N., Lebedev M.A. Yurina E.S., Lebedeva N.Sh. // Russ. J. Gen. Chem. 2023. V. 93. P. S562–S571. https://doi.org/10.1134/S1070363223150197
  69. Lebedeva N.Sh., Yurina E.S., Kiselev A.N., Lebedev M.A., Syrbu S.A. // Mendeleev Commun. 2024. V. 34. P. 525–527. https://doi.org/10.1016/j.mencom.2024.06.018

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Визуализация параллельной (а) или перпендикулярной (б) интеркаляции по отношению к парам азотистых оснований ДНК (голубой цвет) [12].

Скачать (169KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Модификация профлавина для увеличения аффинности и селективности связывания с ДНК [14].

Скачать (81KB)
Метаданные
4. Рис. 3. 3D-изображение интеркаляционных комплексов ДНК с бисинтеркалятами: бисдауномицином и ТОТО [12].

Скачать (115KB)
Метаданные
5. Рис. 4. 3D-изображение интеркаляционных комплексов ДНК с ногаламицином. Реализуется дополнительное связывание периферийных заместителей с фрагментами малой и большой бороздки [12].

Скачать (53KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Структурные формулы тетра- и дикатионных порфиринов/металлопорфиринов.

Скачать (161KB)
Метаданные
7. Рис. 6. (а) – Изображение непрерывной спирали, наблюдаемое в кристалле d(CGATCG)·CuTMPyP4; (б) – суммарная электронная плотность комплекса d(CGATCG)–CuTMPyP4; (в) – модель комплекса d(CGATCG)·CuTMPyP4 [58].

Скачать (223KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Несимметричные катионные порфирины, содержащие остатки гетероароматических молекул.

Скачать (91KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024