Изменение активности Na+/K+-АТФазы и липидного состава жабр горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Salmonidae) Белого моря в ходе нерестовой миграции
- Autores: Кяйвяряйнен Е.И.1, Фокина Н.Н.1, Рендаков Н.Л.1, Ефремов Д.А.1, Немова Н.Н.1
-
Afiliações:
- Институт биологии Карельского научного центра РАН
- Edição: Volume 64, Nº 2 (2024)
- Páginas: 236-243
- Seção: Articles
- URL: https://ter-arkhiv.ru/0042-8752/article/view/650321
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0042875224020083
- EDN: https://elibrary.ru/GWEQTX
- ID: 650321
Citar
Resumo
Представлены данные об изменении активности мембраносвязанного фермента осморегуляции Na+/K+-АТФазы и липидного состава в жабрах горбуши Oncorhynchus gorbuscha при нерестовой миграции из Белого моря в речную среду через эстуарий. Компенсаторная реакция горбуши в гипоосмотической среде сопровождается снижением активности Na+/K+-АТФазы и изменением содержания фосфатидилсерина и полиненасыщенных жирных кислот (линолевой, эйкозапентаеновой и докозагексаеновой). Полученные результаты свидетельствуют о позволяющей реализовать репродуктивную стратегию эффективной осморегуляции у горбуши при нерестовой миграции из моря в реку.
Palavras-chave
Texto integral

Sobre autores
Е. Кяйвяряйнен
Институт биологии Карельского научного центра РАН
Email: nlrend@mail.ru
Rússia, Петрозаводск
Н. Фокина
Институт биологии Карельского научного центра РАН
Email: nlrend@mail.ru
Rússia, Петрозаводск
Н. Рендаков
Институт биологии Карельского научного центра РАН
Autor responsável pela correspondência
Email: nlrend@mail.ru
Rússia, Петрозаводск
Д. Ефремов
Институт биологии Карельского научного центра РАН
Email: nlrend@mail.ru
Rússia, Петрозаводск
Н. Немова
Институт биологии Карельского научного центра РАН
Email: nlrend@mail.ru
Rússia, Петрозаводск
Bibliografia
- Алексеев М. Ю., Ткаченко А. В., Зубченко А. В. и др. 2019. Распространение, эффективность нереста и возможность промысла интродуцированной горбуши (Oncorhynchus gorbusha Walbaum) в реках Мурманской области // Рос. журн. биол. инвазий. Т. 12. № 1. С. 1–13.
- Веселов А. Е., Павлов Д. С., Барышев И. А. и др. 2016. Полиморфизм покатной молоди горбуши Oncorhynchus gorbuscha в реке Индера (Кольский полуостров) // Вопр. ихтиологии. Т. 56. № 5. С. 571–576. https://doi.org/10.7868/S0042875216040196
- Гордеева Н. В., Салменкова Е. А., Прусов С. В. 2015. Динамика биологических и популяционно-генетических показателей у горбуши Oncorhynchus gorbuscha, вселённой в бассейн Белого моря // Там же. Т. 55. № 1. С. 45–53. https://doi.org/10.7868/S0042875215010063
- Елаев Н. Р., Семенов Е. В. 1974. Изменение активности мембранных АТФаз мозга при воздействии холино- и адреномиметических веществ // Биохимия. Т. 39. № 3. С. 636–640.
- Немова Н. Н., Кяйвяряйнен Е. И., Рендаков Н. Л. и др. 2021. Содержание кортизола и активность Na+/K+-АТФазы при адаптации молоди горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Salmonidae) к изменению солёности среды // Вопр. ихтиологии. Т. 61. № 5. С. 599–606. https://doi.org/10.31857/S0042875221050131
- Павлов Е. Д., Ганжа Е. В., Павлов Д. С. 2022. Уровень тиреоидных и половых стероидных гормонов у горбуши Oncorhynchus gorbuscha в морской и пресноводный периоды нерестовой миграции // Там же. Т. 62. № 3. С. 356–363. https://doi.org/10.31857/S004287522203016X
- Смирнов А. И. 1975. Биология, размножение и развитие тихоокеанских лососей. М.: Изд-во МГУ, 336 с.
- Цыганов Э. П. 1971. Метод прямого метилирования липидов после ТСХ без элюирования с силикагеля // Лаб. дело. Т. 8. С. 490–493.
- Ahmed K., Thomas B. S. 1971. The effects of long chain fatty acids on sodium plus potassium ion-stimulated adenosine triphosphatase of rat brain // J. Biol. Chem. V. 246. № 1. P. 103–109. https://doi.org/10.1016/S0021–9258(18)62538–4
- Arduini A., Peschechera A., Dottori S. et al. 1996. High performance liquid chromatography of long-chain acylcarnitine and phospholipids in fatty acid turnover studies // J. Lipid Res. V. 37. № 3. P. 684–689. https://doi.org/10.1016/S0022–2275(20)37609–4
- Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes. 2002. Amsterdam et al.: Elsevier, 607 p.
- Birnie-Gauvin K., Bordeleau X., Cooke S. J. et al. 2021. Life-history strategies in salmonids: the role of physiology and its consequences // Biol. Rev. V. 96. № 5. P. 2304–2320. https://doi.org/10.1111/brv.12753
- Bradford M. M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. V. 72. № 1–2. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003–2697(76)90527–3
- Campbell J. H., Dixon B., Whitehouse L. M. 2021.The intersection of stress, sex and immunity in fishes // Immunogenetics. V. 73. № 1. P. 111–129. https://doi.org/10.1007/s00251–020–01194–2
- Contreras F.-X., Ernst A. M., Wieland F., Brugger B. 2011. Specificity of intramembrane protein-lipid interactions // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. V. 3. № 6. Article a004705. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a004705
- Cook K. V., McConnachie S.H., Gilmour K. M. et al. 2011. Fitness and behavioral correlates of pre-stress and stress-induced plasma cortisol titers in pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) upon arrival at spawning grounds // Horm. Behav. V. 60. № 5. P. 489–497. https://doi.org/10.1016/j.yhbeh.2011.07.017
- Cornelius F. 2008. Cholesterol-dependent interaction of polyunsaturated phospholipids with Na, K-ATPase // Biochemistry. V. 47. № 6. P. 1652–1658. https://doi.org/10.1021/bi702128x
- Cornelius F., Habeck M., Kanai R. et al. 2015. General and specific lipid–protein interactions in Na, K-ATPase // Biochim. Biophys. Acta – Biomembr. V. 1848. № 9. P. 1729–1743. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2015.03.012
- Esmann M., Marsh D. 2006. Lipid–protein interactions with the Na, K-ATPase // Chem. Phys. Lipids. V. 141. № 1–2. P. 94–104. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2006.02.018
- Folch J., Lees M., Sloane Stanley G. H. 1957. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues // J. Biol. Chem. V. 226. № 1. P. 497–509. https://doi.org/10.1016/S0021–9258(18)64849–5
- Folmar L. C., Dickhoff W. W. 1980. The parr–smolt transformation (smoltification) and seawater adaptation in salmonids // Aquaculture. V. 21. № 1. P. 1–37. https://doi.org/10.1016/0044–8486(80)90123–4
- Gallagher Z. S., Bystriansky J. S., Farrell A. P., Brauner C. J. 2013. A novel pattern of smoltification in the most anadromous salmonid: pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // Can. J. Fish. Aquat. Sci. V. 70. № 3. P. 349–357. https://doi.org/10.1139/cjfas-2012–0390
- Guidelines for the use of fishes in research. 2014. Bethesda: Am. Fish. Soc., 90 p.
- Habeck M., Haviv H., Katz A. et al. 2015. Stimulation, inhibition, or stabilization of Na, K-ATPase caused by specific lipid interactions at distinct sites // J. Biol. Chem. V. 290. № 8. P. 4829–4842. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.611384
- Handloser D., Widmer V., Reich E. 2008. Separation of phospholipids by HPTLC – an investigation of important parameter // J. Liq. Chromatogr. Relat. Technol. V. 31. № 13. P. 1857–1870. https://doi.org/10.1080/10826070802188940
- Haviv H., Habeck M., Kanai R. et al. 2013. Neutral phospholipids stimulate Na, K-ATPase activity // Ibid. V. 288. № 14. P. 10073–10081. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.446997
- Hayashi Y., Mimura K., Matsui H., Takagi T. 1989. Minimum enzyme unit for Na+/K+-ATPase is the αβ-protomer. Determination by low-angle laser light scattering photometry coupled with high-performance gel chromatography for substantially simultaneous measurement of ATPase activity and molecular weight // Biochim. Biophys. Acta – Biomembr. V. 983. № 2. P. 217–229. https://doi.org/10.1016/0005–2736(89)90237-X
- Heard W. R. 1991. Life history of pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // Pacific Salmon life histories. Vancouver: UBC Press. P. 121–232.
- Hwang P.-P., Lee T.-H., Lin L.-Y. 2011. Ion regulation in fish gills: recent progress in the cellular and molecular mechanisms // Am. J. Physiol. Integr. Comp. Physiol. V. 301. № 1. P. R28–R47. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00047.2011.
- Inokuchi M., Hiroi J., Kaneko T. 2022. Why can mozambique tilapia acclimate to both freshwater and seawater? Insights from the plasticity of ionocyte functions in the euryhaline teleost // Front. Physiol. V. 13. Article 914277. https://doi.org/10.3389/fphys.2022.914277
- Kahovcová J., Odavić R. 1969. A simple method for the quantitative analysis of phospholipids separated by thin layer chromatography // J. Chromatogr. A. V. 40. P. 90–96. https://doi.org/10.1016/S0021–9673(01)96622–1
- Kang J. X., Leaf A. 1996. Evidence that free polyunsaturated fatty acids modify Na+ channels by directly binding to the channel proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. V. 93. № 8. P. 3542–3546. https://doi.org/10.1073/pnas.93.8.3542
- Kubokawa K., Watanabe T., Yoshioka M., Iwata M. 1999. Effects of acute stress on plasma cortisol, sex steroid hormone and glucose levels in male and female sockeye salmon during the breeding season // Aquaculture. V. 172. № 3–4. P. 335–349. https://doi.org/10.1016/S0044–8486(98)00504–3
- Liao B.-K., Chen R.-D., Hwang P.-P. 2009. Expression regulation of Na+-K+-ATPase α1-subunit subtypes in zebrafish gill ionocytes // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. V. 296. № 6. P. R1897–R1906. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00029.2009
- Madsen S. S., Kiilerich P., Tipsmark C. K. 2009. Multiplicity of expression of Na+, K+-ATPase α-subunit isoforms in the gill of Atlantic salmon (Salmo salar): cellular localisation and absolute quantification in response to salinity change // J. Exp. Biol. V. 212. № 1. P. 78–88. https://doi.org/10.1242/jeb.024612
- McCormick S.D. 2013. Smolt physiology and endocrinology // Fish Physiol. V 32. P. 199–251. https://doi.org/10.1016/B978–0–12–396951–4.00005–0
- McCormick S.D., Regish A. M., Christensen A. K. 2009. Distinct freshwater and seawater isoforms of Na+/K+-ATPase in gill chloride cells of Atlantic salmon // J. Exp. Biol. V. 212. № 24. P. 3994–4001. https://doi.org/10.1242/jeb.037275
- Murzina S. A., Pekkoeva S. N., Kondakova E. A. et al. 2020. Tiny but fatty: lipids and fatty acids in the daubed shanny (Leptoclinus maculatus), a small fish in Svalbard waters // Biomolecules. V. 10. № 3. Article 368. https://doi.org/10.3390/biom10030368
- Murzina S. A., Voronin V. P., Ruokolainen T. R. et al. 2022. Comparative analysis of lipids and fatty acids in beaked redfish Sebastes mentella Travin, 1951 collected in wild and in commercial products // J. Mar. Sci. Eng. V. 10. № 1. Article 59. https://doi.org/10.3390/jmse10010059
- Olsen R. E., Henderson R. J. 1989. The rapid analysis of neutral and polar marine lipids using double-development HPTLC and scanning densitometry // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. V. 129. № 2. P. 189–197. https://doi.org/10.1016/0022–0981(89)90056–7
- Paulsen T. 2022. Marine growth of introduced pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) caught in northern and central Norway: M. Sci. Thesis. Tromsø: UiT, 39 p.
- Sackville M., Wilson J. M., Farrell A. P., Brauner C. J. 2012. Water balance trumps ion balance for early marine survival of juvenile pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // J. Comp. Physiol. B. V. 182. № 6. P. 781–792. https://doi.org/10.1007/s00360–012–0660–0
- Sandlund O. T., Berntsen H. H., Fiske P. et al. 2019. Pink salmon in Norway: the reluctant invader // Biol. Invasions. V. 21. № 4. P. 1033–1054. https://doi.org/10.1007/s10530–018–1904-z
- Schuurmans Stekhoven F. M.A.H., Tijmes J., Umeda M. et al. 1994. Monoclonal antibody to phosphatidylserine inhibits Na+/K+-ATPase activity // Biochim. Biophys. Acta – Biomembr. V. 1194. № 1. P. 155–165. https://doi.org/10.1016/0005–2736(94)90215–1
- Shinji N., Tahara Y., Hagiwara E. et al. 2003. ATPase activity and oligomerization of solubilized Na+/K+-ATPase maintained by synthetic phosphatidylserine // Ann. NY. Acad. Sci. V. 986. № 1. P. 235–237. https://doi.org/10.1111/j.1749–6632.2003.tb07168.x
- Tocher D. R. 2003. Metabolism and functions of lipids and fatty acids in teleost fish // Rev. Fish. Sci. V. 11. № 2. P. 107–184. https://doi.org/10.1080/713610925
- Uchida K., Kaneko T., Yamaguchi A. et al. 1997. Reduced hypoosmoregulatory ability and alteration in gill chloride cell distribution in mature chum salmon (Oncorhynchus keta) migrating upstream for spawning // Mar. Biol. V. 129. № 2. P. 247–253. https://doi.org/10.1007/s002270050165
Arquivos suplementares
