Современные методы диагностики и мониторирования течения системного амилоидоза


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель исследования. Определить клиническое значение определения в крови уровня белков-предшественников АА- и AL-амилоидоза - SAA и свободных легких цепей иммуноглобулинов (ЛЦИ) соответственно.
Материалы и методы. Концентрации SAA были изучены иммуноферментным методом (ELISA) у 43 больных ревматоидным артритом (РА), в том числе осложненным реактивным АА-амилоидозом (n = 31), при этом изучали активность воспаления и его тяжесть (индексы Li, Ричи, HAQ, DAS4). У 31 больного AL-амилоидозом уровни ЛЦИ определяли современным количественным нефелометрическим методом Freelite.
Результаты. У больных РА, осложненным АА-амилоидозом и без него, выявлена четкая корреляция концентрации SAA в сыворотке крови с признаками активности суставной болезни. Тем не менее повышенные концентрации SAA (до 160 мг/л при норме 10 мг/л) выявлены у многих больных с клинической ремиссией суставного синдрома. При этом значимое замедление темпов прогрессирования АА-амилоидоза отмечалось только при снижении концентрации SAA менее 60 мг/л. У больных AL-амилоидозом снижение уровня ЛЦИ менее 3 норм сопровождалось увеличением шансов благоприятного прогноза приблизительно в 6 раз.
Заключение. Мониторирование концентрации в крови белков-предшественников АА- и AL-амилоидоза является важным фактором оценки прогноза болезни и эффективности терапии.

Об авторах

Вилен Вилевич Рамеев

Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Email: vvrameev@mtu-net.ru
канд. мед. наук, асс. каф. терапии и профболезней медико-профилактического фак-та Первого МГМУ им. И. М. Сеченова, тел.: 8-499-248-25-40; Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Лидия Владимировна Козловская

Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

д-р мед. наук, проф., каф. терапии и профболезней медико-профилактического фак-та Первого МГМУ им. И. М. Сеченова, тел.: 8-499-248-53-33; Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Елена Александровна Малинина

Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Email: knvpb@mma.ru
аспирант каф. терапии и профболезней медико-профилактического фак-та Первого МГМУ им. И. М. Сеченова; Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Анна Григорьевна Серова

Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

зав. межклинической лаб. иммунологии Первого МГМУ им. И. М. Сеченова, тел.: 8-499-248-41-46; Первый МГМУ им. И. М. Сеченова

Иветта Николаевна Когарко

Институт химической физики им. Н. Н. Семенова РАН

д-р мед. наук, проф., зав. лаб., Ин-т химической физики им. Н. Н. Семенова РАН; Институт химической физики им. Н. Н. Семенова РАН

Бронислав Станиславович Когарко

Институт химической физики им. Н. Н. Семенова РАН

д-р хим. наук, вед. науч. сотр., Ин-т химической физики им. Н. Н. Семенова РАН; Институт химической физики им. Н. Н. Семенова РАН

Нина Васильевна Любимова

Российский онкологический научный центр им. Н. Н. Блохина РАМН

канд. мед. наук, зав. лаб. биохимии, Онкологический научный центр им. Н. Н. Блохина РАМН, тел.: 8-495-324-26-04; Российский онкологический научный центр им. Н. Н. Блохина РАМН

V V Rameev

L V Kozlovskaya

E A Malinina

A G Serova

I N Kogarko

B S Kogarko

N V Lyubimova

Список литературы

  1. Glenner G. G., Terry W., Harada M. et al. Amyloid fibril proteins: proof of homology with immunoglobulin light chains by sequence analysis. Science 1971; 171: 1150-1151.
  2. Benditt E. P., Eriksen N. Chemical classes of amyloid substance. Am. J. Pathol. 1971; 65: 231-252.
  3. Levin M., Pras M., Franklin E. C. Immunologic studies of the major nonimmunoglobulin protein of amyloid. I. Identification and partial characterization of a related serum component. J. Exp. Med. 1973; 138: 373-380.
  4. Liepnieks J. J., Kluve-Beckerman B., Benson M. D. Characterization of amyloid A protein in human secondary amyloidosis: the predominant deposition of serum-amyloid A1. Biochim. Biophys. Acta 1995; 1270: 81-86.
  5. Bradwell A. R. Serum free light chain analysis. 4th ed.: The Binding Site Ltd.; 2006.
  6. Sipe J. D. ed. Amyloid proteins. The beta sheet conformation and disease. WILEY-VCH; 2005.
  7. Moriguchi M., Terai C., Koseki Y. et al. Influence of genotypes at SAA1 and SAA2 loci on the development and the length of latent period of secondary AA- amyloidosis in patients with rheumatoid arthritis. Hum. Genet. 1999; 105: 360-366.
  8. Moriguchi M., Terai C., Kaneko H. et al. A novel single-nucleotide polymorphism at the 5-lanking region of SAA1 associated with risk or type AA amyloidosis secondary to rheumatoid arthritis. Arthr. and Rheum. 2001; 44: 1266-1272.
  9. Yamada T., Okuda Y., Takasugi K. et al. An allele of serum amyloid A1 associated with amyloidosis in both Japanese and Caucasians. Amyloid: J. Protein Folding Disord. 2003; 10: 7- 11.
  10. Booth D. R., Booth S. E., Gillimore J. D. et al. SAA1 alleles as risk factors in reactive systemic amyloidosis. Amyloid: Int. J. Exp. Clin. Invest. 1998; 5: 262-265.
  11. Cazeneuve C., Ajrapetyan H., Papin S. et al. Identification of MEFV-independent modifying genetic factors for familial Mediterranean fever. Am. J. Hum. Genet. 2000; 67: 1136- 1143.
  12. Medlej-Hashim M., Delague V., Chouery E. et al. Amyloidosis in familial Mediterranean fever patients: correlation with MEFV genotype and SAA1 and MICA polymorphisms effects. BMC Med. Genet. 2004; 5: 4.
  13. Gershoni-Baruch R., Brik R., Zacks N. et al. The contribution of genotypes at the MEFV and SAA1 loci to amyloidosis and disease severity in patients with familial Mediterranean fever. Arthr. and Rheum. 2003; 48: 1149-1155.
  14. Bakkaloglu A., Duzova A., Ozen S. et al. Influence of serum amyloid A (SAA1) and SAA2 gene polymorphisms on renal amyloidosis, and on SAA/C-reactive protein values in patients with familial Mediterranean fever in the Turkish population. J. Rheumatol. 2004; 31: 1139-1142.
  15. Akar N., Hasipek M., Akar E. et al. Serum amyloid A1 and tumor necrosis factor-alpha alleles in Turkish familial Mediterranean fever patients with and without amyloidosis. Amyloid: J. Protein Folding Disord 2003; 10: 12-16.
  16. Gillmore J. D., Lovat L. B., Persey M. R. et al. Amyloid load and clinical outcome in AA amyloidosis in relation to circulating concentration of serum amyloid A protein. Lancet 2001; 358: 24-29.
  17. Козловская Л. В., Рамеев В. В., Саркисова И. А. Патогенез и клиническое значение анемии хронических заболеваний. Анемия 2005; 4: 22- 31.
  18. Baba A., Takahashi T., Kasama T. et al. A novel polymorphism of human serum amyloid A protein, SAA1 is characterized by alanines at both residues 52 and 57. Biochim. Biophys. Acta 1992; 1180 (2): 615-620.
  19. Baba S., Masago S. A., Takahashi T. et al. A novel allelic variant of serum amyloid A, SAA1 gamma: genomic evidence, evolution, frequency, and implication as a risk factor for reactive systemic AA-amyloidosis. Hum. Mol. Genet. 1995; 4: 1083-1087.
  20. Magy N,. Benson M. D., Liepnieks J. J., Kluve-Beckerman B. Cellular events associated with the initial phase of AA amyloidogenesis: insights from a human monocyte model. Amyloid 2007; 14 (1): 51-63.
  21. Финкельштейн А. В., Птицин О. Б. Физика белка. М.: Книжный дом "Университет"; 2002.
  22. Kyle R. A., Gertz M. A. Primary systemic amyloidosis: clinical and laboratory features in 474 cases. Semin. Hematol. 1995; 32 (1): 45-59.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© ООО "Консилиум Медикум", 2011

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.
 

Адрес издателя

  • 127055, г. Москва, Алабяна ул., 13, корп.1

Адрес редакции

  • 127055, г. Москва, Алабяна ул., 13, корп.1

По вопросам публикаций

  • +7 (926) 905-41-26
  • editor@ter-arkhiv.ru

По вопросам рекламы

  • +7 (495) 098-03-59

 

  


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах