Значимость матриксных металлопротеиназ и их ингибиторов в норме, онкологии и онкогематологии
- Авторы: Гайдамака Н.В.1, Паровичникова Е.Н.1, Завалишина Л.Э.2, Савченко В.Г.1, Франк Г.А.1, Gaidamaka NV3, Parovichnikova EN3, Zavalishina LE3, Savchenko VG3, Frank GA3
-
Учреждения:
- ГУ Гематологический научный центр РАМН
- Научно-исследовательский онкологический институт им. П. А. Герцена
- Выпуск: Том 81, № 7 (2009)
- Страницы: 91-96
- Раздел: Передовая статья
- Статья получена: 09.04.2020
- Статья опубликована: 15.07.2009
- URL: https://ter-arkhiv.ru/0040-3660/article/view/30452
- ID: 30452
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Об авторах
Надежда Владимировна Гайдамака
ГУ Гематологический научный центр РАМН
Email: nadya314@yandex.ru
патолого-анатомическое отделение, аспирант; ГУ Гематологический научный центр РАМН
Елена Николаевна Паровичникова
ГУ Гематологический научный центр РАМН
Email: elenap@blood.ru
отделение химиотерапии гемобластозов и ТКМ, в. н. с., д. м. н; ГУ Гематологический научный центр РАМН
Лариса Эдуардовна Завалишина
Научно-исследовательский онкологический институт им. П. А. Герцена
Email: zavalishina1@mail.ru
патолого-анатомическое отделение, в. н. с., д. б. н; Научно-исследовательский онкологический институт им. П. А. Герцена
Валерий Григорьевич Савченко
ГУ Гематологический научный центр РАМН
Email: svg@blood.ru
руководитель отделения химиотерапии гемобластозов и ТКМ, член-корр. РАМН, профессор; ГУ Гематологический научный центр РАМН
Георгий Авраамович Франк
ГУ Гематологический научный центр РАМН
Email: georgy.frank@mtu-net.ru
патолого-анатомическое отделение, руководитель отделения, член-корр. РАМН, профессор; ГУ Гематологический научный центр РАМН
N V Gaidamaka
E N Parovichnikova
L E Zavalishina
V G Savchenko
G A Frank
Список литературы
- Davidson B., Reich R., Risberg B. et al. The biological role and regulation of matrix metalloproteinases (MMP) in cancer. Ark. Patol. 2002; 3: 47-53.
- Nagase H., Woessner J. F. Mattrix metalloproteinase. J. Biol. Chem. 1999; 274: 21491-21494.
- Завалишина Л. Э. Молекулярно-биологические факторы инвазивного роста и метастазирования рака при морфологическом исследовании: Дис. ... д-ра биол. наук. М.; 2007.
- Zhang B., Wu K. F., Cao Z. Y. et al. IL-18 increases invasiveness of HL-60 myeloid leukemia cells: upregulation of matrix metalloproteinases-9 (MMP-9) expression. Leukemia Res. 2004; 28 (1): 91-95.
- Ries C., Pitsch T., Mentele R. et al. Identification of a novel 82 kDa proMMP-9 species associated with the surface of leukaemic cells: (auto-)catalytic activation and resistance to inhibition by TIMP-1. Biochem. J. 2007; 405 (3): 547-558.
- Marquez-Curtis L. A., Dobrowsky J., Montano J. et al. Matrix metalloproteinase and tissue inhibitor of metalloproteinase secretion by haematopoietic and stromal precursors and their production in normal and leukaemic long-term marrow cultures. Br. J. Haematol. 2001; 115 (3): 595-604.
- Janowska-Wieczorek A., Marquez L. A., Matsuzaki A. et al. Expression of matrix metalloproteinases (MMP-2 and -9) and tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMP-1 and -2) in acute myelogenous leukaemia blasts: comparison with normal bone marrow cells. Br. J. Haematol. 1999; 105: 402-411.
- Hayashibara T., Yamada Y., Onimaru Y. et al. Matrix metalloproteinase-9 and vascular endothelial growth factor: a possible link in adult T-cell leukaemia cell invasion. Br. J. Haematol. 2002; 116 (1): 94-102.
- Yang L., Dong Z. R., Wen S. P. et al. Relationship between VEGF and MMP-2, MMP-9 in 82 patients with acute myeloid leukemia. Zhongguo Shi Yan Xue Ye Xue Za Zhi 2006; 14 (1): 15-20.
- De Bont E. S. J. M., Rosati S., Jacobs S. et al. Increased bone marrow vascularization in patients with acute myeloid leukaemia: a possible role for vascular endothelial growth factor. Br. J. Haematol. 2001; 113: 296-304.
- Nyormoi O., Mills L., Bar-Eli M. An MMP-2/MMP-9 inhibitor, 5a, enhances apoptosis induced by ligands of the TNF receptor superfamily in cancer cells. Cell Death Differ. 2003; 10 (5): 558-569.
- Ries C., Kolb H., Petrides P. E. Regulation of 92-kD gelatinase release in HL-60 leukemia cells: tumor necrosis factor-alpha as an autocrine stimulus for basal- and phorbol esterinduced secretion. Blood 1994; 83 (12): 3638-3646.
- Brew K., Dinakarpandian D., Nagase H. Tissue inhibitors of metalloproteinase: evolution, structure and function. Biochim. Biophys. Acta 2000; 1477: 267-283.
- Klein G., Vellenga E., Fraaje M. W. et al. The possible role of matrix metalloproteinase (MMP)-2 and MMP-9 in cancer, e. g. acute leukaemia. Crit. Rev. Oncol. Hematol. 2004; 50: 87-100.
- Narla R. K., Dong Y., Klis D. et al. Bis(4,7-dimethyl-1,10-phenanthroline)sulfatooxovanadium(I. V.) as a novel antileukemic agent with matrix metalloproteinase inhibitory activity. Clin. Cancer Res. 2001; 7 (4): 1094-1101.
- Li S., Chen Z. X., Wang W. et al. The expression and clinical implication of gelatinase A leukemic cells. Zhonghua Nei Ke Za Zhi 2003; 42 (10): 684-687.
- Schnaper H. W., Grant D. S., Stetler-Stevenson W. G. et al. Type IV collagenase (s) and TIMPs modulate endothelial cell morphogenesis in vitro. J. Cell Physiol. 1993; 156 (2): 235-246.
- Ries C., Loher F., Zang C. et al. Matrix metalloproteinase production by bone marrow mononuclear cells from normal individuals and patients with acute and chronic myeloid leukemia or myelodysplastic syndromes. Clin. Cancer Res. 1999; 5 (5): 1115-1124.
- Zucker S., Hymowitz M., Conner C. et al. Measurement of matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases in blood and tissues: clinical and experimental applications. Ann. N. Y. Acad. Sci 1999; 878 (1): 212-227.
- Triebel S., Blaser J., Gote T. et al. Evidence for the tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) in human polymorphonuclear leukocytes. Eur. J. Biochem. 1995; 231 (3): 714-719.
- Travaglino E., Benatti C., Malcovati L. et al. Biological and clinical relevance of matrix metalloproteinases 2 and 9 in acute myeloid leukaemias and myelodysplastic syndromes. Eur. J. Haematol. 2008; 80: 216-226.
- Janowska-Wieczorek A., Matsuzaki A., Marquez A. The hematopoietic microenvironment: Matrix metalloproteinases in the hematopoietic Microenvironment. Hematology 2000; 4 (6): 515-527.
- Rao Q., Geng Y. Q., An L. L. et al. Expression of gelatinase A and B in cord blood CD34+ cells and leukemic cell lines. Zhonghua Xue Ye Xue Za Zhi 2003; 24 (2): 78-81.
- Kuittinen O., Soini Y., Turpeenniemi-Hujanen T. Diverse role of MMP-2 and MMP-9 in the clinicopathological behavior of Hodgkin lymphoma. Eur. J. Haematol. 2002; 69 (4): 205.
- Kuittinen O., Savolainen E. R., Koistinen P. et al. Gelatinase A and B (MMP-2, MMP-9) in leukemia. MMP-2 may indicate a good prognosis in AML. Anticancer Res. 1999; 19: 4395-4400.
- Kuittinen O., Savolainen E. R., Koistinen P. et al. MMP-2 and MMP-9 expression in adult and childhood acute lymphatic leukemia (ALL). Leukemia Res. 2001; 25: 125-131.
- Li Lin, Lin D. T., Chang C. J. et al. Marrow matrix metalloproteinase (MMPs) and tissue inhibitor of MMP in acute leukaemia: potential role of MMP-9 as surrogate marker to monitor leukaemic status in patients with acute myelogenous leukaemia. Br. J. Haematol. 2002; 117 (4): 835-841.
- Aref S., Osman E., Mansy S. et al. Prognostic relevance of circulating matrix metalloproteinase-2 in acute myeloid leukaemia patients. Hematol. Oncol. 2007; 25 (3): 121-126.
- Suminoe A., Matsuzaki A., Hattori H. et al. Expression of matrix metalloproteinase (MMP) and tissue inhibitor of MMP (TIMP) genes in blasts of infant acute lymphoblastic leukemia with organ involvement. Leukemia Res. 2007; 31 (10): 1437- 1440.
Дополнительные файлы
![](/img/style/loading.gif)